Le syst me Tol-Pal est un complexe de l'enveloppe d'Escherichia coli compos de CINQ prot ines. Les prot ines ToIQ, ToIR, TolA forment un complexe dans la membrane interne; la lipoprot ine Pal interagit avec le peptidoglycane avec la prot ine p riplasmique TolB. Ce syst me est conserv chez la plupart des bact ries
Gram n gatif. Il joue un r le important dans le maintien de la stabilit de l'enveloppe et dans l’ tape tardive de la division cellulaire. Une interaction entre TolA et Pal relie les membranes interne et externe, et d pend des prot ines ToIQ, TolR et de la force proton motrice (PMF). Les prot ines ToIQ-R-A formeraient un moteur mol culaire utilisant la PMF afin de relier membranes interne, externe et le peptidoglycane. Mon travail a consist

tudier l'organisation des segments transmembranaires (STs) de TolQ et TolR au sein de la membrane interne d'E. coli en utilisant l'approche exp rimentale du cysteine scanning . Ainsi, nous avons pu identifier les r sidus impliqu s dans les interactions entre les STs et am liorer la connaissance de l'organisation mol culaire de ce syst me. Nous avons aussi d montr la dim risation du ST de TolR et l'importance de la d